Was ist der Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin? Wie sind sie nützlich?


Antwort 1:

Hämoglobin und Myoglobin, beide sind sauerstoffbindende Proteine, unterscheiden sich jedoch stark in ihrer Funktion als:

Myoglobin ist ein monomeres Protein, das molekularen Sauerstoff bindet und an Muskelgewebe transportiert. Muskelzellen verwenden Myoglobin, um während der aktiven Atmung Sauerstoff auszutauschen. Myoglobin besteht aus 8 rechtshändigen α-Helices und jedes Proteinmolekül enthält eine Hämprothesengruppe und jeder Hämrest enthält ein zentrales koordiniert gebundenes Eisenatom. Sauerstoff wird direkt an das Eisenatom der Hämprothesengruppe gebunden. Es transportiert und speichert Sauerstoff. Bindet Sauerstoff fester und leichter.

Hämoglobin ist ein tetrameres Protein und bindet molekularen Sauerstoff an Erythrozyten. Als Tetramer bindet es vier Sauerstoffmoleküle und verteilt sie im ganzen Körper. Es dient zur Abgabe von Sauerstoff, der für den Zellstoffwechsel benötigt wird, und entfernt das entstehende Abfallprodukt Kohlendioxid aus dem Körpergewebe. Humanes Hämoglobin besteht aus zwei α (alpha) - und zwei β (beta) -Untereinheiten. Jede α-Untereinheit hat 144 Reste und jede β-Untereinheit hat 146 Reste. Die strukturellen Eigenschaften sowohl der α (alpha) - als auch der β (beta) -Untereinheiten sind ähnlich wie bei Myoglobin. Es transportiert Sauerstoff. Die Konzentration von Hämoglobin ist bei Erythrozyten hoch. Bindet Sauerstoff locker und schwer. Hämoglobin hat im sauerstofffreien Zustand im Vergleich zu Myoglobin eine geringe Affinität zu Sauerstoff. Wenn Sauerstoff an die erste Untereinheit des Hämoglobins gebunden ist, führt dies zu subtilen Änderungen der quaternären Struktur des Proteins. Dies erleichtert wiederum die Bindung eines nachfolgenden Sauerstoffmoleküls an die nächste Untereinheit. Mit der anfänglichen Sauerstoffbindung an eine Untereinheit werden die verbleibenden ungebundenen Untereinheiten für Sauerstoff empfänglicher. Dieses Phänomen wird als allosterische (durch den Raum) Wechselwirkung / Kooperativität bezeichnet und ist in der Sigmoidkurve für die Sauerstoffbindung an Hämoglobin bei neutralem pH deutlich dargestellt.


Antwort 2:

Beide sind eisenhaltige Proteine. Während Hämoglobin in roten Blutkörperchen vorhanden ist und dazu dient, Gewebe mit Sauerstoff zu versorgen, ist Myoglobin hauptsächlich in Muskeln vorhanden, um sie bei anstrengenden Übungen oder Stress mit Sauerstoff zu versorgen, wenn der Bedarf höher ist. Hb hat im Vergleich zu Myoglobin eine geringere Affinität zu Sauerstoff, so dass es (Hb.O2) dissoziieren und daran gebundenen Sauerstoff freisetzen kann.


Antwort 3:

Beide sind eisenhaltige Proteine. Während Hämoglobin in roten Blutkörperchen vorhanden ist und dazu dient, Gewebe mit Sauerstoff zu versorgen, ist Myoglobin hauptsächlich in Muskeln vorhanden, um sie bei anstrengenden Übungen oder Stress mit Sauerstoff zu versorgen, wenn der Bedarf höher ist. Hb hat im Vergleich zu Myoglobin eine geringere Affinität zu Sauerstoff, so dass es (Hb.O2) dissoziieren und daran gebundenen Sauerstoff freisetzen kann.